Dísúlfíðtengi eru ómissandi hluti af þrívíddarbyggingu margra próteina.Þessi samgildu tengi má finna í næstum öllum utanfrumu peptíðum og próteinsameindum.
Tvísúlfíðtengi myndast þegar cystein brennisteinsatóm myndar samgilt eintengi við hinn helming cystínbrennisteinsatómsins á mismunandi stöðum í próteininu.Þessi tengsl hjálpa til við að koma á stöðugleika próteina, sérstaklega þau sem seytt eru frá frumum.
Skilvirk myndun tvísúlfíðtengja felur í sér nokkra þætti eins og rétta stjórnun á cysteinum, verndun amínósýruleifa, aðferðir til að fjarlægja verndarhópa og pörunaraðferðir.
Peptíð voru grædd með tvísúlfíðtengjum
Gutuo lífvera hefur þroskaða tvísúlfíðtengihringtækni.Ef peptíðið inniheldur aðeins eitt par af Cys er myndun tvísúlfíðtengis einföld.Peptíð eru mynduð í föstum eða fljótandi fasum,
Það var síðan oxað í pH8-9 lausn.Nýmyndunin er tiltölulega flókin þegar mynda þarf tvö eða fleiri pör af tvísúlfíðtengjum.Þrátt fyrir að myndun tvísúlfíðtengis sé venjulega lokið seint í tilbúnu kerfinu, er stundum innleiðing formyndaðra tvísúlfíða hagstæð til að tengja eða lengja peptíðkeðjur.Bzl er Cys verndarhópur, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, o.s.frv., mikið notaður í samlífi.Við sérhæfum okkur í nýmyndun tvísúlfíðpeptíðs þar á meðal:
1. Tvö pör af tvísúlfíðtengjum myndast innan sameindarinnar og tvö pör af tvísúlfíðtengi myndast á milli sameindanna
2. Þrjú pör af tvísúlfíðtengjum myndast innan sameindarinnar og þrjú pör af tvísúlfíðtengjum myndast á milli sameindanna
3. Insúlín fjölpeptíð nýmyndun, þar sem tvö pör af tvísúlfíðtengjum myndast á milli mismunandi peptíðraða
4. Myndun þriggja pöra af tvísúlfíðtengdum peptíðum
Af hverju er cysteinyl amino group (Cys) svona sérstakur?
Hliðarkeðja Cys hefur mjög virkan hvarfgjörn hóp.Vetnisatómin í þessum hópi eru auðveldlega skipt út fyrir sindurefna og aðra hópa og geta þannig auðveldlega myndað samgild tengi við aðrar sameindir.
Dísúlfíðtengi eru mikilvægur hluti af þrívíddarbyggingu margra próteina.Dísúlfíð brúartengi geta dregið úr teygjanleika peptíðsins, aukið stífleika og dregið úr fjölda hugsanlegra mynda.Þessi myndtakmörkun er nauðsynleg fyrir líffræðilega virkni og stöðugleika í byggingu.Skipting þess getur verið stórkostleg fyrir heildarbyggingu próteinsins.Vatnsfælnar amínósýrur eins og Dew, Ile, Val eru helix stabilizer.Vegna þess að það kemur stöðugleika á tvísúlfíðtengi α-helix cysteinmyndunar, jafnvel þó cystein myndi ekki tvísúlfíðtengi.Það er að segja, ef allar cysteinleifar væru í skertu ástandi, (-SH, sem bera frjálsa súlfhýdrýlhópa), væri hátt hlutfall af spírulaga brotum mögulegt.
Dísúlfíðtengin sem myndast af cysteini eru varanleg fyrir stöðugleika háskólastigsins.Í flestum tilfellum eru SS brýr á milli skuldabréfa nauðsynlegar fyrir myndun fjórðungsmannvirkja.Stundum eru cysteinleifarnar sem mynda tvísúlfíðtengi langt í sundur í frumbyggingunni.Yfirborðsfræði tvísúlfíðtengja er grundvöllur greiningar á samlíkingu frumbyggingar próteina.Cystein leifar einsleitu próteina eru mjög varðveitt.Aðeins tryptófan var tölfræðilega meira varðveitt en cystein.
Cysteinið er staðsett í miðju hvarfasvæðis þíólasans.Cystein getur myndað asýl milliefni beint við hvarfefnið.Minnka formið virkar sem "brennisteinsbuffi" sem heldur cysteininu í próteininu í skertu ástandi.Þegar sýrustigið er lágt, stuðlar jafnvægið að minnkaða -SH formi, en í basísku umhverfi er -SH hættara við að oxast til að mynda -SR, og R er allt annað en vetnisatóm.
Cystein getur einnig hvarfast við vetnisperoxíð og lífræn peroxíð sem eiturefni.
Birtingartími: 19. maí 2023